Un equipo de científicos españoles ha logrado un hito al reconstruir proteínas ancestrales que datan de los albores de la vida en la Tierra. Este avance permite por primera vez vislumbrar la estructura de las primeras maquinarias moleculares, fundamentales para la evolución celular. La investigación arroja luz sobre cómo la complejidad biológica surgió a partir de componentes más simples, una revelación con implicaciones que van desde la biología fundamental hasta la biotecnología.
Científicos del Centro de Astrobiología (CAB-CSIC-INTA) y del Centro Nacional de Biotecnología (CNB-CSIC) han protagonizado un descubrimiento que nos transporta hasta hace entre 3.600 y 4.000 millones de años, el periodo en que pudieron haber existido los primeros seres vivos bacterianos. Mediante un ingenioso proceso, el equipo ha conseguido «revivir» en el laboratorio proteínas que fueron piezas clave en la constitución de estas formas de vida iniciales. El foco de esta investigación se ha puesto en las chaperoninas, unas proteínas esenciales que actúan como auténticas máquinas moleculares universales.
Las chaperoninas: el control de calidad esencial de las células
Para comprender la trascendencia de este hallazgo, es fundamental entender el papel de las chaperonas en la biología. Estas proteínas funcionan como un mecanismo celular de control de calidad. Su labor consiste en garantizar el correcto funcionamiento de otras proteínas: les ayudan a alcanzar su estructura tridimensional apropiada, a unirse entre sí para formar complejos más grandes, a moverse dentro de la célula o, llegado el caso, a ser recicladas si están dañadas. Este trabajo es crucial, ya que protege a las células de las agresiones externas o internas, como el estrés térmico u oxidativo, previniendo la acumulación de desechos proteicos inservibles.
En particular, las chaperoninas son un tipo especializado de chaperonas que se caracterizan por formar estructuras complejas de uno o dos anillos, a menudo con una forma de barril. Dentro de esta cavidad es donde se desarrolla su actividad. Para realizar su función de «reparación», necesitan energía, que obtienen del ATP (trifosfato de adenosina), la molécula energética por excelencia de la vida. Las chaperoninas capturan proteínas que han sido estropeadas por el estrés, las introducen en su cavidad y les ofrecen una nueva oportunidad para que su estructura se rehaga y puedan seguir activas.
Reconstruyendo la ruta evolutiva de las máquinas biológicas
Aunque las chaperoninas están presentes en todas las formas de vida conocidas —desde bacterias hasta el ser humano—, existen diferencias estructurales según provengan de bacterias, arqueobacterias o eucariotas. La meta de los investigadores era desentrañar el origen y la relación evolutiva de estas estructuras.
«Con el fin de entender cuál es el origen de estas estructuras y su relación evolutiva, y mediante análisis bioinformáticos con las chaperoninas actuales, hemos realizado la reconstrucción de secuencias de proteínas ancestrales y la posterior síntesis en el laboratorio”, explica Víctor Parro, investigador del CAB-CSIC-INTA, líder del equipo. El proceso implicó un minucioso análisis de las secuencias de proteínas actuales para inferir y luego recrear las versiones más primitivas en un entorno de laboratorio.
La simplicidad de las primeras estructuras moleculares
La reconstrucción de proteínas ancestrales y su producción artificial es una herramienta excepcionalmente poderosa para la investigación evolutiva. A pesar de que las chaperoninas ancestrales creadas en el laboratorio difieren entre un 30% y un 40% de las actuales, sorprendentemente, mantienen una funcionalidad similar, como su capacidad para proteger a otras proteínas del daño provocado por el calor.
Uno de los hallazgos más significativos se obtuvo al analizar la estructura de estas proteínas primigenias mediante técnicas avanzadas como la microscopía electrónica y la criomicroscopía electrónica. La chaperonina más antigua y primitiva que lograron reconstruir solo forma anillos simples de siete unidades, lo que equivale a la mitad del «barril» de las versiones modernas.
Este hecho es clave: sugiere que las primeras maquinarias de este tipo eran considerablemente más simples, menos sofisticadas y, probablemente, con una capacidad funcional más acotada que las que vemos hoy. El proceso evolutivo posterior se encargó de añadir complejidad y eficiencia a la estructura original.
El surgimiento de la complejidad en la vida primitiva
Este estudio no solo mira hacia atrás, sino que establece un marco experimental sólido para entender la aparición de la complejidad multimérica en la vida celular primitiva. La complejidad multimérica se refiere a la formación de estructuras biológicas a partir de varias unidades de proteína ensambladas, como sucede, por ejemplo, en la hemoglobina que transporta el oxígeno en nuestra sangre.
Víctor Parro subraya la relevancia de este enfoque: “Este trabajo describe la existencia de estados intermedios en la evolución de las chaperoninas y ofrece un marco experimental directo para estudiar la aparición de la complejidad multimérica en la vida celular primitiva en la Tierra. Esta complejidad consiste en varias unidades de proteínas ensambladas, como ocurre en la hemoglobina de nuestra sangre, y podría darse en otro planeta que pudiera haber experimentado procesos similares”. Esto abre una ventana no solo a nuestro propio pasado biológico, sino también a la potencial vida fuera de la Tierra.
Aplicaciones futuras: desde la industria hasta la medicina
Los resultados de esta investigación trascienden la biología fundamental. La reconstrucción de estas proteínas primigenias tiene un enorme potencial aplicado. Por un lado, es una herramienta prometedora para la búsqueda de nuevas funciones enzimáticas o el desarrollo de variantes con características mejoradas.
“Este es otro ejemplo de evolución molecular en estado puro, prueba y error para seleccionar las estructuras más eficientes con la finalidad de dar respuesta a nuevos retos fisiológicos, sin duda condicionados por el ambiente”, apostilla Jorge Cuéllar, investigador del CSIC en el CNB.
Por otro lado, la sorprendente estabilidad y resistencia de algunas de estas chaperoninas ancestrales hacen que sus aplicaciones en el ámbito industrial sean muy atractivas. El estudio sugiere que podrían llegar a utilizarse como agentes estabilizadores en procesos industriales que se llevan a cabo bajo condiciones extremas, como altas temperaturas o estrés químico, o para mejorar el rendimiento de detergentes enzimáticos. Este trabajo, publicado en la prestigiosa revista Molecular Biology and Evolution, se consolida como una pieza clave para comprender no solo de dónde venimos a nivel molecular, sino también para innovar en biotecnología.
